Proteína 'abraça' outras para resistir ao estresse celular

Washington - Um tipo de proteína, chamada chaperona molecular do estresse, impede que outras proteínas se colapsem durante situações estressantes para a vida celular as envolvendo numa espécie de 'abraço', segundo estudo publicado nesta quinta-feira na revista 'Cell'.

Os pesquisadores da Universidade Duke, na Carolina do Norte, e da Universidade de Michigan, na cidade de Ann Arbor, descobriram que quando o estresse é superado, a chaperona termina o 'abraço', o que permite que as proteínas se reagrupem e retornem à vida normal dentro da célula.

'O novo estudo ilustra como a flexibilidade ajuda as proteínas, que são cruciais para a maioria das tarefas celulares, a ter um bom desempenho sob condições estressantes', explicou Ursula Jakob, bióloga molecular da Universidade de Michigan.

A função de uma proteína depende de sua forma e esta depende de como se encaixam suas complexas configurações tridimensionais. As chaperonas moleculares são mais conhecidas porque ajudam no processo de enovelamento protéico.

A maioria das chaperonas moleculares está ativa somente quando estão totalmente dobradas. Mas os cientistas descobriram recentemente que certas proteínas, específicas em situações de estresse, tornam-se chaperonas ativas somente quando estão parcialmente desdobradas e perdem parte de sua estrutura.

Este achado contradiz os postulados mais comuns das chaperonas moleculares. No artigo de Cell, a equipe de pesquisa descreve como funciona uma destas proteínas, a Hsp33, que ajuda especificamente no estresse.